Hemoglobinas: Skirtumas tarp puslapio versijų

'''Hemoglobinas''' (Hb) – tai chromoproteinas (gr. ''chroma'' – dažas), t.y. [[baltymas]], turintis spalvotą prostetinę grupę – hemą ([[Geležis|geležies]] turintį porfiriną). Jo [[baltymas|baltyminė]] dalis (globinas) yra sudaryta iš keturių nekovalentiškai susijungusių polipeptidinių grandinių, kurių kiekvienoje yra po hemą.

Hemaglobinui jungiantis su dujomis ([[Deguonis|O₂]], CO₂, CO) pagrindinį vaidmenį atlieka geležis.

Hemo pagrindą sudaro protoporfirinas IX, kurio centre yra su azotu sąveikaujantis (du koordinaciniai ir du kovalentiniai ryšiai) [[Geležis|geležies]] atomas. [[Geležis]] gali būti oksiduotoje Fe³⁺ arba redukuotoje Fe²⁺ formose. Oksiduotą geležies atomą turintis Hb vadinamas '''feri'''hemoglobinu, o redukuotą – '''fero'''hemoglobinu. Geležies atomas, be aukščiau minėtos sąveikos su keturiais pirolo azoto atomais, sąveikauja iš vienos porfirino žiedo pusės su baltymo [[Histidinas|histidinu]], o iš kitos pusės su prisijungiančiu [[Deguonis|deguonimi]]. Svarbu ir tai, kad iš tos hemo žiedo pusės, kur jungiasi [[deguonis]], yra dar vienas [[histidinas]], kuris steriškai trukdo prisijungti anglies monoksidui vietoj [[Deguonis|deguonies]]. Paminėtina, kad hemoglobino vidinė dalis yra nepolinė ir joje nėra [[vanduo|H₂O]], kurie trukdytų geležies oksidacijai.

 

 

==Ligandų prisijungimas==

Normalus suaugusių tetramerinis hemoglobinas pasižymi kooperatyviu [[deguonis|deguonies]] prijungimu, t.y. [[deguonis|deguonies]] prijungimo afiniškumas didėja jungiantis [[deguonis|deguoniui]]. Šį reiškinį galima pavaizduoti raidės S formos sigmoidine [[kreivė|kreive]]. Teigiamas kooperatyvinis efektas pasiekiamas dėl hemoglobino konformacinių pokyčių: vienam hemoglobino molekulės subvienetui prisijungus O₂ molekulę, pasikeičia tetramero molekulės fragmentų išsidėstymas erdvėje taip, kad palengvėja likusių 3 O₂ molekulių prijungimas.