Hemoglobinas: Skirtumas tarp puslapio versijų
Ištrintas turinys Pridėtas turinys
Nėra keitimo santraukos |
Nėra keitimo santraukos |
||
Eilutė 2:
[[Vaizdas:Hemoglobin.jpg|thumb|300px|Trimatė hemoglobino struktūra. Keturios polipeptidinės grandinės pavaizduotos raudonai ir geltonai, o hemo grupės žaliai.]]
'''Hemoglobinas''' (Hb) – tai chromoproteinas ({{el|chroma}} – dažas), t. y. [[baltymas]], turintis spalvotą prostetinę grupę – hemą ([[Geležis|geležies]] turintį porfiriną). Jo [[baltymas|baltyminė]] dalis (globinas) yra sudaryta iš keturių nekovalentiškai susijungusių polipeptidinių grandinių, kurių kiekvienoje yra po hemą.
[[Vaizdas:Heme b.svg|thumb|left|Hemo grupė]]
Hemo pagrindą sudaro protoporfirinas IX, kurio centre yra su azotu sąveikaujantis (du koordinaciniai ir du kovalentiniai ryšiai) [[Geležis|geležies]] atomas. [[Geležis]] gali būti oksiduotoje Fe<sup>3+</sup> arba redukuotoje Fe<sup>2+</sup> formose. Oksiduotą geležies atomą turintis Hb vadinamas '''feri'''hemoglobinu, o redukuotą – '''fero'''hemoglobinu. Geležies atomas, be aukščiau minėtos sąveikos su keturiais pirolo azoto atomais, sąveikauja iš vienos porfirino žiedo pusės su baltymo [[Histidinas|histidinu]], o iš kitos pusės su prisijungiančiu [[Deguonis|deguonimi]]. Svarbu ir tai, kad iš tos hemo žiedo pusės, kur jungiasi [[deguonis]], yra dar vienas [[histidinas]], kuris steriškai trukdo prisijungti anglies monoksidui vietoj [[Deguonis|deguonies]]. Paminėtina, kad hemoglobino vidinė dalis yra nepolinė ir joje nėra [[vanduo|H<sub>2</sub>O]], kurie trukdytų geležies oksidacijai.
| |||