Fermentas: Skirtumas tarp puslapio versijų
Ištrintas turinys Pridėtas turinys
S Bot: Pavyzdinis straipsnis ar:إنزيم; smulkūs taisymai |
|||
Eilutė 1:
{{otheruse|katalizatorių|įmonę|[[Fermentas (įmonė)]]}}
[[Vaizdas:Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg|thumb|]]
'''Fermentas'''
== Fermento veikimo mechanizmas ==
[[Vaizdas:Fermento_veikimas.png|thumbnail|480px|Fermento veikimo mechanizmas]]
[[Vaizdas:Ferm aktyvus centras.PNG|thumb|right|290px|Schematiškai pavaizduotas fermento aktyvus centras.]]
<
Fermentas sąveikauja su [[substratas (biochemija)|substratu]] (ar substratais), pakeičia jo struktūrą, t. y., substratą verčia į produktą. Fermentinė reakcija vyksta tik tam tikroje fermento dalyje
Yra pasiūlyti modeliai, aiškinantys, kaip fermentas savo aktyviajame centre sąveikauja su substrato molekule. „Spynos ir rakto“ [[modelis]] teigia, kad fermento ir jo substrato sąveika galima tik tuomet, kai substratas atitinka aktyvų centrą taip, kaip raktas spyną. Kitas biokatalizės mechanizmus aiškinantis modelis teigia, kad sąveikaujant substratui su aktyviuoju centru, gali keistis arba substrato, arba aktyviojo centro, arba abiejų erdvinės struktūros taip, kad būtų palankiausia struktūta substrato molekulę pakreipti katalizinių grupių link.
Prie fermento baltyminės dalies (''apofermento''), kad jis galėtų atlikti savo funkcijas, aktyvajame centre prijungiama nebaltyminė dalis
== Fermentų klasifikacija ==
Eilutė 19:
!Klasė!!Katalizuojama reakcija!!Reakcijos pavyzdys!!Poklasiai
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Katalizuoja oksidacijos
| AH + B → A + BH (<small>'''<font color="0020a0">redukuota forma</font>'''</small>)<br /> A + O → AO (<small>'''<font color="0020a0">oksiduota forma</font>'''</small>)
| Dehidrogenazės, peroksidazės ir reduktazės ir kt.
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Katalizuoja funkcinių grupių (metil-, acil-, amino- ar fosfatinės grupių) pernašą nuo vienos molekulės prie kitos arba nuo vienos molekulės dalies į kitą tos pačios molekulės dalį.
| AB + C → A + BC
| Aciltransferazės, metiltrasferazės, kinazės ir kt.
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Katalizuoja cheminių ryšių (C-O, C-N, C-S) skaidymą dalyvaujant vandeniui.
| AB + H<sub>2</sub>O → AOH + BH
| Esterazės ir kt.
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Nedalyvaujant vandeniui skaido ryšius tarp substrato atomų (C-C, C-N, C-O ar C-S), gali sudaryti naujus dvigubus ryšius suskaidyto ryšio vietoje.
| RCOCOOH → RCOH + CO<sub>2</sub>
|Dekarboksilazės, dehidratazės ir kt.
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Katalizuoja tos pačios molekulės vidumolekulinį persigrupavimą.
| AB → BA || valign="top" | Mutazės, racemazės ir kt.
|----- valign="top"
| bgcolor="#E0E0E0" |
| Naudodami ATP hidrolizės metu išsiskiriančią energiją, katalizuoja C-O, C-S, C-N ar C-C kovalentinių ryšių susidarymą.
| X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi
Eilutė 56:
Fermentų aktyvumas yra reguliuojamas modifikuojant (pvz.: [[fosforilinimas|fosforilinant]], [[metilinimas|metilinant]]), veikiant inhibitoriais (bet kuri cheminė medžiaga, mažinanti reakcijos greitį) ar aktyvatoriais, keičiant fermento kiekį (baltymai organizme po tam tikro laiko degraduojami; sintetinami tik esant induktoriui) ir kt.
Fermentas yra aktyvus tik tam tikroje temperatūroje. Temperatūrai didėjant fermentas ima denatūruotis ir nebeatlieka savo funkcijos. Kylant temperatūrai iki tam tikros ribos, reakcijos greitis didėja, nes didėja galimybė susidurti substrato ir fermento molekulėms ir jų kinetinė energija.
Reakcijos greitis priklauso nuo aktyvių fermentų kiekio. Jei yra pakankamai substrato ir tam tikra temperatūra ir pH tai rekcijos greitis bus proporcingas fermentų koncentracijai.
Eilutė 62:
[[Vaizdas:Creatine Kinase.jpg|thumb|150px|[[Kreatino kinazė]]s [[kristalas|kristalai]], naudojami baltymo struktūrai nustatyti [[rentgeno spindulių difrakcija|rentgeno spindulių difrakcijos]] būdu]]
== Šaltiniai ==
{{ref}}
{{commons|Category:Enzymes}}
|